Grand Oral physique chimie: Question: Peut-on boire du lait lorsque l'on est intolérant au lactose ?

« Grand Oral: Physique-Chimie Question: Peut-on boire du lait lorsque l'on est intolérant au lactose ? (Bonjour), dans le monde environ 80% de la population de plus de 7 ans est intolérante au lactose, notamment en Asie et en Afrique.

En France ce taux est d'environ 20%.

C'est donc un problème qui touche énormément de monde.

La question qui peut se poser est pourquoi et par quels moyens peuton boire du lait lorsqu'on est intolérant au lactose.

Pour répondre à cette question, il faut déjà savoir ce qu'est l'intolérance au lactose, pour ensuite voir quels en sont les solutions. Tout d'abord, l'intolérance au lactose n'est pas à confondre avec une allergie.

En effet, l'allergie au lactose ne touche que 2% de la population.

Cette intolérance provient d'un manque de lactase dans l'organisme.

C'est une enzyme qui est présente naturellement chez tous les mammifères dès la naissance.

Elle permet de séparer les molécules de lactose, sucre principal présent dans le lait(, donc dans les produits laitiers.) C'est un sucre complexe difficile à digérer, mais la lactase permet de le séparer en deux sucres plus simple, le glucose et le galactose. La lactase est une enzyme, qui « fabrique » de l'énergie nécessaire au bon fonctionnement de l'organisme.

Ce sont des protéines responsables de l'accélération de certaines réaction dans nos cellules, grâce à ses propriétés catalytiques.

Un catalyseur est une Une enzyme est une protéine dotée de propriétés catalytiques.

Presque toutes les biomolécules capables de catalyser des réactions chimiques dans les cellules sont des enzymes ; certaines biomolécules catalytiques sont cependant constituées d'ARc N et sont donc distinctes des enzymes : ce sont les ribozymes. Une enzyme agit en abaissant l'énergie d'activation d'une réaction chimique, ce qui accroît la vitesse de réaction.

L'enzyme n'est pas modifiée au cours de la réaction.

Les molécules initiales sont les substrats de l'enzyme, et les molécules formées à partir de ces substrats sont les produits de la réaction.

Presque tous les processus métaboliques de la cellule ont besoin d'enzymes pour se dérouler à une vitesse suffisante pour maintenir la vie.

Les enzymes catalysent plus de 5 000 réactions chimiques différentes2.

L'ensemble des enzymes d'une cellule détermine les voies métaboliques possibles dans cette cellule. L'étude des enzymes est appelée enzymologie. Les enzymes permettent à des réactions de se produire des millions de fois plus vite qu'en leur absence.

Un exemple extrême est l'orotidine-5'-phosphate décarboxylase, qui catalyse en quelques millisecondes une réaction qui prendrait, en son absence, plusieurs millions d'années3,4.

Comme tous les catalyseurs, les enzymes ne sont pas modifiées au cours des réactions qu'elles catalysent, et ne modifient pas l'équilibre chimique entre substrats et produits.

Les enzymes diffèrent en revanche de la plupart des autres types de catalyseurs par leur très grande spécificité.

Cette spécificité découle de leur structure tridimensionnelle.

De plus, l'activité d'une enzyme est modulée par diverses autres molécules : un inhibiteur enzymatique est une molécule qui ralentit l'activité d'une enzyme, tandis qu'un activateur de cette enzyme l'accélère ; de nombreux médicaments et poisons sont des inhibiteurs enzymatiques.

Par ailleurs, l'activité d'une enzyme décroît rapidement en dehors de sa température et de son pH optimums.

De plus, une enzyme a la caractéristique d'être réutilisable.. »