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CHAPITRE 8 : L’IMMUNITÉ ADAPTATIVE

Publié le 29/11/2025

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« CHAPITRE 8 : L’IMMUNITÉ ADAPTATIVE Lorsque la RIA est insuffisante, comment l’immunité adaptative permet-elle l’élimination d’un pathogène ? Rappel de définitions : Antigène : n’importe quelle substance qui provoque une réaction immunitaire spécifique soit par la formation d’anticorps circulants, soit par l’activation de lymphocytes T auxquels des fragments de l’antigène ont été présentés. Anticorps : protéine hautement variable produite par les lymphocytes B et les plasmocytes libérées dans le sang en réaction à la présence d’un antigène étranger. Evolution de la charge virale, cellules et molécules de l’immunité en fonction du temps après l’infection. Environ 2/3 jours après le contact, on observe l’apparition de lymphocytes et environ 5 jours après le contact, on observe l’apparition d’anticorps dirigés contre le pathogène. C’est la réaction immunitaire adaptative humorale. Evolution de la charge virale, cellules et molécules de l’immunité en fonction du temps après l’infection. I.

La réaction immunitaire adaptative humorale. I.1.

La structure des Anticorps Activité 1 : Découvrir l’organisation d’un anticorps avec les logiciels Libmol et Geniegen Découverte de la structure des anticorps grâce à Libmol et Geniegen 1- Ouvrir le logiciel Geniegen. 2- Ouvrir igg-sida-4chaines.edi (= fichier/ charger des séquences – elles se trouvent dans le dossier « échanges ») Comparer les 4 séquences peptidiques des différentes chaînes d’un seul anticorps, par comparaison simple.

Décrivez vos observations puis fermez le fichier. 06/02/2025 Un anticorps est visiblement formé de 4 chaînes : deux longues identiques entre elles et deux courtes similaires aussi. 3- Ouvrir igg-vih8seq.edi .

Les 4 premières sont les chaines de l’anticorps antiGP120 du VIH et les 4 dernières sont celles de l’anticorps antiGP24 du VIH. 4- Comparer les chaines légères par alignement avec discontinuités (cliquer pour sélectionner les séquences à comparer puis ACTION/ aligner les séquences).

Localiser les différentes zones (variable et constante) mises en évidence en indiquant le n° d’acides aminés. 5- Comparer les chaînes lourdes par alignement avec discontinuités. Localiser les différentes zones mises en évidence. 3- Ouvrir igg-vih8seq.edi .

Les 4 premières sont les chaines de l’anticorps antiGP120 du VIH et les 4 dernières sont celles de l’anticorps antiGP24 du VIH. 4- Comparer les chaines légères par alignement avec discontinuités (cliquer pour sélectionner les séquences à comparer puis ACTION/ aligner les séquences).

Localiser les différentes zones (variable et constante) mises en évidence en indiquant le n° d’acides aminés. 5- Comparer les chaînes lourdes par alignement avec discontinuités.

Localiser les différentes zones mises en évidence. 3- Ouvrir igg-vih8seq.edi .

Les 4 premières sont les chaines de l’anticorps antiGP120 du VIH et les 4 dernières sont celles de l’anticorps antiGP24 du VIH. 4- Comparer les chaines légères par alignement avec discontinuités (cliquer pour sélectionner les séquences à comparer puis ACTION/ aligner les séquences).

Localiser les différentes zones (variable et constante) mises en évidence en indiquant le n° d’acides aminés. 5- Comparer les chaînes lourdes par alignement avec discontinuités.

Localiser les différentes zones mises en évidence. Dans la portion de séquence comprise entre les positions 1 et 110, la répartition des couleurs rouge/orangé souligne le peu de similitude entre les séquences.

Cela correspond à la région variable des chaines légères : 06/02/2025 Dans la portion de séquence située au-delà de la position 110, on note au contraire une couleur verte très majoritaire, soulignant ainsi la très forte ressemblance entre les séquences.

Cela correspond à la région constante des chaînes légères Dans la portion de séquence comprise entre les positions 1 et 120, la dispersion importante des astérisques souligne le peu de similitude entre les séquences.

Cela correspond à la région variable des chaines lourdes : 06/02/2025 Dans la portion de séquence située au delà de la position 120, on note au contraire une densité très importante d'astérisques, soulignant ainsi la très forte ressemblance entre les séquences.

Cela correspond à la région constante des chaînes lourdes : Question 1 : Décrire les comparaisons des séquences des chaînes polypeptidiques H et L et des différentes zones mises en évidence. 6- Avec LIBMOL, afficher simultanément à l’écran, IGG total et IGGLYS.pdb (un fragment d’anticorps avec un antigène représenté en rouge), en boules. 7- Réorganiser l’affichage des 2 molécules dans des fenêtres en mosaïque 8- Cliquer sur « Atomes » « Colorer par chaîne » afin de repérer la molécule spécifiquement reconnue.

Celui-ci apparaît en rouge ; les couleurs du fragment d’Ac IGGLYS étant les mêmes que pour l’anticorps IGGtotal.

(Attention il y a un petit fragment rouge à ne pas prendre en compte) Question 2 : Déterminer la région de liaison Ac-Ag sur Libmol et sur votre schéma. Question 1 : Décrire les comparaisons des séquences des chaînes polypeptidiques H et L et des différentes zones mises en évidence.

Faites un schéma d’un anticorps : il est d’usage de le représenter par un Y Les chaînes polypeptidiques de différents anticorps possèdent une région constante (dont la séquence d'acides aminés est identique d'un anticorps à l'autre) et une région variable (dont la séquence d'acides aminés diffère d'un anticorps à l'autre).

La région variable est constituée par les acides aminés situés en position 1 à 120 dans les chaînes lourdes, et par les acides aminés situés en position 1 à 110 dans les chaînes légères. 6- Avec RASTOP, afficher simultanément à l’écran, IGG total et IGGLYS.pdb (un fragment d’anticorps avec un antigène représenté en rouge), en boules. 7- Réorganiser l’affichage des 2 molécules dans des fenêtres en mosaïque 8- Cliquer sur « Atomes » « Colorer par chaîne » afin de repérer la molécule spécifiquement reconnue.

Celui-ci apparaît en rouge ; les couleurs du fragment d’Ac IGGLYS étant les mêmes que pour l’anticorps IGGtotal.

(Attention il y a un petit fragment rouge a ne pas prendre en compte) Question 2 : Déterminer la région de liaison Ac-Ag sur Libmol et sur votre schéma. 06/02/2025 Question 3 : En s'appuyant sur les observations précédentes, préciser : dans quelle partie de l’anticorps se fixe l’antigène, quelle partie de la molécule d’anticorps reste alors disponible pour la reconnaissance par les phagocytes. 9- Sur les 2 molécules, colorer les parties variables des chaînes lourdes (ou longues) et des chaines légères (ou petites) précédemment identifiées. Question 3 : En s'appuyant sur les observations précédentes, préciser : dans quelle partie de l’anticorps se fixe l’antigène, quelle partie de la molécule d’anticorps reste alors disponible pour la reconnaissance par les phagocytes. 9- Sur les 2 molécules, colorer les parties variables des chaînes lourdes (ou longues) et des chaines légères (ou petites) précédemment identifiées. L’antigène se fixe sur la partie variable de l’anticorps. La partie constante de l’anticorps reste ainsi disponible pour la reconnaissance par les phagocytes. La partie variable interagit avec le s antigènes, la partie constante avec les cellules immunitaires comme les macrophages Chaîne lourde Antigène Chaîne légère Chaîne légère Chaîne lourde Parties variables des chaînes lourdes et légères 06/02/2025 Point de cours : Les anticorps sont des immunoglobulines, protéines circulantes dans le milieu extracellulaire (sang et lymphe), et dirigés spécifiquement contre des antigènes. Un anticorps est constitué de 4 chaînes polypeptidiques (visualisables avec Rastop) : - 2 chaînes lourdes (ou H « heavy ») identiques - 2 chaînes légères (ou L « light ») identiques Un anticorps formé de ces deux chaînes est constitué d’une partie constante commune à tous les anticorps d’un individu et d’une partie variable spécifique d’un antigène.

(visualisables avec Anagène) : Les deux régions variables d’un Ac sont identiques, elles sont les sites de fixation de l’antigène (env 115 AA). Chaque Ac peut donc fixer deux antigènes identiques. L’association Ac/Ag se fait par complémentarité spatiale et affinité chimique. Structure schématique tridimensionnelle d’un anticorps. Issu de votre manuel page 308 06/02/2025 I.2.

Les anticorps et la spécificité de la liaison antigène-anticorps: découverte et application Activité 2: Découvrir deux tests utilisant les capacités immunologiques de certaines molécules test ELISA = test d’immuno-adsorption par enzyme liée. test ELISA = test d’immuno-adsorption par enzyme liée. Diagnostic de diabète de type 1 : la recherche d'anticorps Le diabète se manifeste par un excès de sucre dans le sang.

Moins fréquent que le diabète de type 2, le diabète de type 1 est une maladie auto-immune qui résulte d'une absence de production d’insuline par le pancréas.

Comment est établi son diagnostic ? La recherche d’auto-anticorps anti-GAD, anti-IA2, anti-cellules d’îlots (ICA) et anti-insuline est alors effectuée afin de déterminer l'étiologie de l'hyperglycémie.

En effet, la présence de ces différents autoanticorps constitue un outil important du diagnostic du diabète de type 1. La première étape appelée « coating » de l’antigène: La deuxième étape consiste à fixer l’anticorps à doser: La troisième étape consiste à fixer l’anticorps de détection : La quatrième étape consiste à révéler les anticorps fixés : 06/02/2025 06/02/2025 06/02/2025 06/02/2025 La technique ELISA est une technique immuno-enzymatique de détection qui permet de visualiser une réaction antigèneanticorps grâce à une réaction colorée produite par l'action sur un substrat, d'une enzyme préalablement fixée à l'anticorps. Point de cours : L'immunité adaptative complète l’immunité innée chez les vertébrés.

Elle assure une action spécifique contre des motifs moléculaires portés par des agents infectieux ou des cellules anormales.

Elle met en jeu des.... »

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