CHAPITRE 8 : L’IMMUNITÉ ADAPTATIVE
Publié le 29/11/2025
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CHAPITRE 8 :
L’IMMUNITÉ
ADAPTATIVE
Lorsque la RIA est insuffisante, comment l’immunité
adaptative permet-elle l’élimination d’un pathogène ?
Rappel de définitions :
Antigène : n’importe quelle substance qui provoque une
réaction immunitaire spécifique soit par la formation
d’anticorps circulants, soit par l’activation de
lymphocytes T auxquels des fragments de l’antigène ont
été présentés.
Anticorps : protéine hautement variable produite par les
lymphocytes B et les plasmocytes libérées dans le sang en
réaction à la présence d’un antigène étranger.
Evolution de la charge
virale, cellules et molécules
de l’immunité en fonction
du temps après l’infection.
Environ 2/3 jours après le
contact, on observe
l’apparition de lymphocytes
et environ 5 jours après le
contact, on observe
l’apparition d’anticorps
dirigés contre le pathogène.
C’est la réaction immunitaire
adaptative humorale.
Evolution de la charge
virale, cellules et molécules
de l’immunité en fonction
du temps après l’infection.
I.
La réaction immunitaire adaptative humorale.
I.1.
La structure des Anticorps
Activité 1 : Découvrir l’organisation d’un anticorps avec les logiciels Libmol et Geniegen
Découverte de la structure des anticorps grâce à Libmol et
Geniegen
1- Ouvrir le logiciel Geniegen.
2- Ouvrir igg-sida-4chaines.edi (= fichier/ charger des séquences – elles se
trouvent dans le dossier « échanges »)
Comparer les 4 séquences peptidiques des différentes chaînes d’un seul
anticorps, par comparaison simple.
Décrivez vos observations puis fermez le
fichier.
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Un anticorps est visiblement formé de 4 chaînes : deux longues
identiques entre elles et deux courtes similaires aussi.
3- Ouvrir igg-vih8seq.edi .
Les 4 premières sont les chaines de
l’anticorps antiGP120 du VIH et les 4 dernières sont celles de
l’anticorps antiGP24 du VIH.
4- Comparer les chaines légères par alignement avec discontinuités
(cliquer pour sélectionner les séquences à comparer puis ACTION/
aligner les séquences).
Localiser les différentes zones (variable et
constante) mises en évidence en indiquant le n° d’acides aminés.
5- Comparer les chaînes lourdes par alignement avec discontinuités.
Localiser les différentes zones mises en évidence.
3- Ouvrir igg-vih8seq.edi .
Les 4 premières sont les chaines de l’anticorps
antiGP120 du VIH et les 4 dernières sont celles de l’anticorps antiGP24 du
VIH.
4- Comparer les chaines légères par alignement avec discontinuités (cliquer
pour sélectionner les séquences à comparer puis ACTION/ aligner les
séquences).
Localiser les différentes zones (variable et constante) mises en
évidence en indiquant le n° d’acides aminés.
5- Comparer les chaînes lourdes par alignement avec discontinuités.
Localiser
les différentes zones mises en évidence.
3- Ouvrir igg-vih8seq.edi .
Les 4 premières sont les chaines de l’anticorps
antiGP120 du VIH et les 4 dernières sont celles de l’anticorps antiGP24 du
VIH.
4- Comparer les chaines légères par alignement avec discontinuités (cliquer
pour sélectionner les séquences à comparer puis ACTION/ aligner les
séquences).
Localiser les différentes zones (variable et constante) mises en
évidence en indiquant le n° d’acides aminés.
5- Comparer les chaînes lourdes par alignement avec discontinuités.
Localiser
les différentes zones mises en évidence.
Dans la portion de séquence comprise entre les positions 1 et 110, la répartition des
couleurs rouge/orangé souligne le peu de similitude entre les séquences.
Cela correspond à
la région variable des chaines légères :
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Dans la portion de séquence située au-delà de la position 110, on note au contraire une couleur verte très
majoritaire, soulignant ainsi la très forte ressemblance entre les séquences.
Cela correspond à la région
constante des chaînes légères
Dans la portion de séquence comprise entre les positions 1 et 120, la dispersion importante des
astérisques souligne le peu de similitude entre les séquences.
Cela correspond à la région variable des
chaines lourdes :
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Dans la portion de séquence située au delà de la position 120, on note au contraire une densité très
importante d'astérisques, soulignant ainsi la très forte ressemblance entre les séquences.
Cela correspond
à la région constante des chaînes lourdes :
Question 1 : Décrire les comparaisons des séquences
des chaînes polypeptidiques H et L et des différentes
zones mises en évidence.
6- Avec LIBMOL, afficher simultanément à l’écran, IGG total et IGGLYS.pdb
(un fragment d’anticorps avec un antigène représenté en rouge), en boules.
7- Réorganiser l’affichage des 2 molécules dans des fenêtres en mosaïque
8- Cliquer sur « Atomes » « Colorer par chaîne » afin de repérer la molécule
spécifiquement reconnue.
Celui-ci apparaît en rouge ; les couleurs du fragment
d’Ac IGGLYS étant les mêmes que pour l’anticorps IGGtotal.
(Attention il y a
un petit fragment rouge à ne pas prendre en compte)
Question 2 : Déterminer la région de liaison Ac-Ag sur Libmol
et sur votre schéma.
Question 1 : Décrire les comparaisons des séquences des
chaînes polypeptidiques H et L et des différentes zones mises
en évidence.
Faites un schéma d’un anticorps : il est d’usage de
le représenter par un Y
Les chaînes polypeptidiques de différents anticorps possèdent une région constante (dont la
séquence d'acides aminés est identique d'un anticorps à l'autre) et une région variable (dont
la séquence d'acides aminés diffère d'un anticorps à l'autre).
La région variable est
constituée par les acides aminés situés en position 1 à 120 dans les chaînes lourdes, et par
les acides aminés situés en position 1 à 110 dans les chaînes légères.
6- Avec RASTOP, afficher simultanément à l’écran, IGG total et IGGLYS.pdb
(un fragment d’anticorps avec un antigène représenté en rouge), en boules.
7- Réorganiser l’affichage des 2 molécules dans des fenêtres en mosaïque
8- Cliquer sur « Atomes » « Colorer par chaîne » afin de repérer la molécule
spécifiquement reconnue.
Celui-ci apparaît en rouge ; les couleurs du fragment
d’Ac IGGLYS étant les mêmes que pour l’anticorps IGGtotal.
(Attention il y a
un petit fragment rouge a ne pas prendre en compte)
Question 2 : Déterminer la région de liaison Ac-Ag sur Libmol
et sur votre schéma.
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Question 3 : En s'appuyant sur les observations précédentes, préciser :
dans quelle partie de l’anticorps se fixe l’antigène, quelle partie de la
molécule d’anticorps reste alors disponible pour la reconnaissance par les
phagocytes.
9- Sur les 2 molécules, colorer les parties variables des chaînes lourdes (ou
longues) et des chaines légères (ou petites) précédemment identifiées.
Question 3 : En s'appuyant sur les observations précédentes, préciser :
dans quelle partie de l’anticorps se fixe l’antigène, quelle partie de la
molécule d’anticorps reste alors disponible pour la reconnaissance par les
phagocytes.
9- Sur les 2 molécules, colorer les parties variables des chaînes lourdes (ou
longues) et des chaines légères (ou petites) précédemment identifiées.
L’antigène se fixe sur la partie variable de l’anticorps.
La partie constante de l’anticorps reste ainsi disponible pour la
reconnaissance par les phagocytes.
La partie variable interagit avec le s antigènes, la
partie constante avec les cellules immunitaires
comme les macrophages
Chaîne lourde
Antigène
Chaîne légère
Chaîne légère
Chaîne lourde
Parties variables des
chaînes lourdes et
légères
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Point de cours :
Les anticorps sont des immunoglobulines, protéines circulantes dans le
milieu extracellulaire (sang et lymphe), et dirigés spécifiquement contre des
antigènes.
Un anticorps est constitué de 4 chaînes polypeptidiques (visualisables avec
Rastop) :
- 2 chaînes lourdes (ou H « heavy ») identiques
- 2 chaînes légères (ou L « light ») identiques
Un anticorps formé de ces deux chaînes est constitué d’une partie
constante commune à tous les anticorps d’un individu et d’une partie
variable spécifique d’un antigène.
(visualisables avec Anagène) :
Les deux régions variables d’un Ac sont identiques, elles sont les sites de
fixation de l’antigène (env 115 AA).
Chaque Ac peut donc fixer deux antigènes identiques.
L’association Ac/Ag se fait par complémentarité spatiale et affinité
chimique.
Structure schématique
tridimensionnelle d’un
anticorps.
Issu de votre manuel page 308
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I.2.
Les anticorps et la spécificité de la liaison
antigène-anticorps: découverte et application
Activité 2: Découvrir deux tests utilisant les capacités
immunologiques de certaines molécules
test ELISA = test d’immuno-adsorption par enzyme liée.
test ELISA = test d’immuno-adsorption par
enzyme liée.
Diagnostic de diabète de type 1 : la recherche d'anticorps
Le diabète se manifeste par un excès de sucre dans le sang.
Moins fréquent que le diabète de
type 2, le diabète de type 1 est une maladie auto-immune qui résulte d'une absence de
production d’insuline par le pancréas.
Comment est établi son diagnostic ?
La recherche d’auto-anticorps anti-GAD, anti-IA2, anti-cellules d’îlots (ICA) et anti-insuline est alors
effectuée afin de déterminer l'étiologie de l'hyperglycémie.
En effet, la présence de ces différents autoanticorps constitue un outil important du diagnostic du diabète de type 1.
La première étape appelée « coating » de l’antigène:
La deuxième étape consiste à fixer l’anticorps à doser:
La troisième étape consiste à fixer l’anticorps de détection :
La quatrième étape consiste à révéler les anticorps fixés :
06/02/2025
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La technique ELISA est une technique immuno-enzymatique de
détection qui permet de visualiser une réaction antigèneanticorps grâce à une réaction colorée produite par l'action sur
un substrat, d'une enzyme préalablement fixée à l'anticorps.
Point de cours :
L'immunité adaptative complète l’immunité innée chez les vertébrés.
Elle assure une action
spécifique contre des motifs moléculaires portés par des agents infectieux ou des cellules
anormales.
Elle met en jeu des....
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